banner
Центр новостей
Мы стремимся постоянно расширять ассортимент нашей продукции для удовлетворения потребностей клиентов по всему миру.

Крио

Jun 08, 2024

Nature Plants, том 9, страницы 1359–1369 (2023 г.) Процитировать эту статью

853 Доступа

6 Альтметрика

Подробности о метриках

Сердцем оксигенного фотосинтеза является водорасщепляющая фотосистема II (PSII), которая образует суперкомплексы с переменным количеством периферических тримерных светособирающих комплексов (LHCII). Наши знания о структуре суперкомплекса PSII зеленых растений основаны на результатах, полученных на нескольких представителях зеленых водорослей и цветковых растений; однако данные о нецветущем растении в настоящее время отсутствуют. Здесь мы сообщаем о структуре суперкомплекса PSII ели, представителя нецветковых наземных растений, полученной с помощью криоэлектронной микроскопии при разрешении 2,8 Å. По сравнению с цветковыми растениями суперкомплекс PSII у ели содержит дополнительную субъединицу Ycf12, белок Lhcb4 заменен на Lhcb8, а тримерный LHCII присутствует в виде гомотримера Lhcb1. Неожиданно мы обнаружили α-токоферол (α-Toc)/α-токоферолхинон (α-TQ) на границе между тримером LHCII и внутренней антенной CP43. Молекула α-Toc/α-TQ расположена вблизи хлорофилла а614 одного из белков Lhcb1, а ее хроманол/хиноновая головка обращена в просвет тилакоида. Положение α-Toc в суперкомплексе PSII делает его идеальным кандидатом в качестве сенсора чрезмерного света, поскольку α-Toc может окисляться до α-TQ под действием синглетного кислорода, индуцированного сильным светом, при низком pH в просвете. Молекула α-TQ, по-видимому, слегка смещается в суперкомплекс PSII, что может вызвать важные структурно-функциональные модификации в суперкомплексе PSII. Проверка ранее опубликованных криоэлектронных микроскопических карт суперкомплексов ФСII показывает, что α-Toc/α-TQ может присутствовать в том же месте и в суперкомплексах ФСII из цветковых растений, но его идентификация в предыдущих исследованиях была затруднена из-за недостаточного разрешения. .

Это предварительный просмотр контента подписки, доступ через ваше учреждение.

Доступ к журналу Nature и 54 другим журналам Nature Portfolio.

Приобретите Nature+, нашу выгодную подписку с онлайн-доступом.

29,99 долларов США / 30 дней

отменить в любое время

Подпишитесь на этот журнал

Получите 12 цифровых выпусков и онлайн-доступ к статьям.

119,00 долларов США в год

всего $9,92 за выпуск

Возьмите напрокат или купите эту статью

Цены варьируются в зависимости от типа статьи

от$1,95

до $39,95

Цены могут зависеть от местных налогов, которые рассчитываются во время оформления заказа.

Протеомные данные масс-спектрометрии были переданы в Консорциум ProteomeXchange через партнерский репозиторий PRIDE под идентификатором PXD035272. Крио-ЭМ-карта суперкомплекса PSII ели депонирована в Банке данных электронной микроскопии под кодом доступа EMD-16389. Соответствующая модель конструкции хранится в PDB под кодом PDB 8C29.

Шен, Л. и др. Структура суперкомплекса PSII–LHCII типа C2S2M2N2 из зеленой водоросли Chlamydomonas Reinhardtii. Учеб. Натл Акад. наук. США 116, 21246–21255 (2019).

Статья CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Шэн, X. и др. Структурное понимание сбора света фотосистемой II в зеленых водорослях. Нат. Растения 5, 1320–1330 (2019).

Статья CAS PubMed Google Scholar

Вэй, X. и др. Структура суперкомплекса фотосистемы шпината II – LHCII при разрешении 3,2 Å. Природа 534, 69–74 (2016).

Статья CAS PubMed Google Scholar

ван Безувен, Л.С. и др. Субъединичная и хлорофилльная организация суперкомплекса фотосистемы II растений. Нат. Растения 3, 17080 (2017).

Статья PubMed Google Scholar

Су, X. и др. Строение и механизм сборки растительного суперкомплекса PSII–LHCII типа C2S2M2. Наука 357, 815–820 (2017).

Статья CAS PubMed Google Scholar